A study of the inhibition of the tannase enzyme produced by Aspergillus Niger GH1 in solid state fermentation
La tanasa es la enzima (E.C. 3.1.1.20) que cataliza la hidrólisis de los enlaces éster presentes en taninos hidrolizadles, taninos complejos y ésteres del ácido gálico (1). Sus principales aplicaciones se encuentran en la elaboración de té instantáneo y en la producción de ácido gálico a partir de f...
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| Format: | Online |
| Language: | eng |
| Published: |
Universidad Autónoma de Tamaulipas
2009
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| Online Access: | https://revistaciencia.uat.edu.mx/index.php/CienciaUAT/article/view/392 |
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| Summary: | La tanasa es la enzima (E.C. 3.1.1.20) que cataliza la hidrólisis de los enlaces éster presentes en taninos hidrolizadles, taninos complejos y ésteres del ácido gálico (1). Sus principales aplicaciones se encuentran en la elaboración de té instantáneo y en la producción de ácido gálico a partir de fuentes vegetales (2). La tanasa puede ser utilizada en la clarificación de jugos, cerveza y vinos, en el mejoramiento del alimento animal y en la descontaminación de los efluentes de las curtidurías (3). Sin embargo, su alto costo de producción y el escaso conocimiento de algunas de sus propiedades importantes han causado que su empleo a nivel industrial sea muy limitado (4). Esta enzima es producida por tan sólo cuatro laboratorios a nivel mundial y no existe reporte de su manufactura en el Continente Americano, por lo que además los costos de importación incrementan su precio. Su producción comercial tradicionalmente se ha obtenido en cultivo sumergido. Sin embargo, estudios recientes han demostrado las ventajas de la fermentación en estado sólido (FES) para la producción de enzimas (5). En el presente trabajo se presenta el estudio de la estabilidad química de la tanasa de Aspergillus niger GH1 (nombre de la cepa del microorganismo utilizado [aislado de hojas de gobernadora]) producida por FES y parcialmente purificada por precipitación con polietilenglicol, filtración en gel y cromatografía de intercambio iónico. |
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